美国西北大学Gabriel J. Rocklin团队完成对生物学和规划中蛋白质折叠稳定性的大规模试验剖析。相关论文于2023年7月19日在线宣布在《天然》杂志上。

  研究人员报导了cDNA展现蛋白水解法，这是一种在一周试验中丈量多达900000个蛋白质结构域的热力学折叠稳定性的方法。从一共180万次丈量中，研究人员收拾出了一组约77.6万个高质量折叠稳定性数据，涵盖了一切单氨基酸变体，以及331个天然蛋白质结构域148 个全新规划的长度为40-72个氨基酸的蛋白质结构域的选定双突变体。运用这个广泛的数据集，研究人员量化了（1）影响氨基酸适应性的外因，（2）蛋白质位点之间的热力学耦合（包含意外的相互作用），以及（3）氨基酸的演化运用与蛋白质折叠稳定性之间的大局差异。

  研究人员还论述了这样的解决方法怎样来辨认规划蛋白质中的稳定性决定因素，并对规划方法来进行了评价。cDNA展现蛋白水解法快速、精确且具有共同的可扩展性，有望提醒氨基酸序列怎么编码折叠稳定性的定量规矩。

  据悉，DNA测序和机器学习技能的前进使人们能进一步探究蛋白质的序列和结构。但是，驱动折叠的能量在这些结构中是不行见的，在很大程度上仍然是不知道的。躲藏的折叠热力学能够驱动疾病，影响蛋白质演化，并辅导蛋白质工程，因而就需要新的方法来提醒每个序列和结构的这些热力学。

  Nature：《天然》，创刊于1869年。隶属于施普林格天然出书集团，最新IF：69.504